蛋白质分子量测定_质谱分析_百泰派克生物
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泛素化修饰对蛋白降解机制的影响
细胞中的蛋白质并非一经合成便永久存在，它们在完成功能后需要被及时识别和降解，从而维持蛋白稳态和细胞内环境的平衡。细胞内蛋白质始终处于合成与降解的动态平衡中，这一平衡对于维持蛋白稳态和细胞功能至关重要。泛素化修饰作为一种高度保守的翻译后修饰方式，精准地标记需要降解的蛋白，它不仅决定哪些蛋白需要降解，更
蛋白质泛素化在细胞信号传导中的关键作用
在高度复杂的细胞调控网络中，蛋白质泛素化（ubiquitination）不仅是维持蛋白稳态的重要机制，更在信号传导通路中扮演着精准调控的角色。它如同细胞内的“邮递编码系统”，通过在特定底物上共价连接一个或多个泛素分子，决定了目标蛋白的去向——是激活、抑
DIA技术在泛素化蛋白组学中的应用
泛素化（ubiquitination）是一种重要的蛋白翻译后修饰（PTM），通过将76氨基酸的泛素分子连接到底物蛋白上的赖氨酸残基，调控蛋白稳定性、信号传导、DNA修复等过程。传统质谱方法如DDA（数据依赖采集）在泛素化肽段捕获方面虽有所建树，但存在信号偏倚和数据缺失的问题。近年来，Data-Ind
定量泛素化蛋白组学技术原理解析
定量泛素化蛋白组学是一种结合高分辨质谱与蛋白质修饰富集手段，用于系统性研究蛋白质泛素化修饰位点、修饰动态变化及其生物学功能的前沿技术。该技术的核心在于识别和定量蛋白质上的泛素化修饰，揭示其在细胞内信号传导、蛋白降解、DNA修复等过程中的调控机制。通过抗双甘氨酸抗体富集、稳定同位素标记（如TMT、SI
泛素化蛋白组学在生物学与医学中的应用
泛素化（Ubiquitination）是一种高度保守且动态可逆的蛋白质翻译后修饰（PTM），通过泛素分子共价附着于底物蛋白上，调控其降解、定位、活性及蛋白-蛋白相互作用网络。泛素修饰不仅维持细胞稳态，还广泛参与细胞周期调控、DNA 损伤修复、信号转导、代谢调节和免疫应答等生命过程。随着质谱技术和特异
蛋白质泛素化的结构、功能与酶系统解析
在真核生物中，蛋白质翻译后修饰（PTMs）是细胞精准调控生命活动的关键机制之一。泛素化（ubiquitination）作为其中最为重要的一种修饰方式，通过在靶蛋白上共价连接小分子蛋白泛素（ubiquitin），实现对蛋白质命运的精密管控。从调节蛋白稳定性，到参与信号转导、DNA修复、免疫反应等，泛素
解剖蛋白质泛素化：E3 连接酶、特异性和去泛素酶(DUBs)
蛋白质泛素化是细胞动态调控的重要机制，通过在目标蛋白上共价附着泛素（ubiquitin）分子，可以调控蛋白稳定性、功能、亚细胞定位以及信号传递途径。这一流程涉及三级关键酶：E1（泛素激活酶）、E2（泛素结合酶）和 E3（泛素连接酶），而去泛素酶（DUBs）则逆转泛素化，维持细胞稳态。E3连接酶负责将
泛素化研究的核心要素：E3 泛素连接酶、泛素化类型及泛素化位点
泛素化（ubiquitination）是一种高度动态且可逆的蛋白质翻译后修饰，参与调控几乎所有细胞过程，包括蛋白质降解、细胞周期调控、DNA修复、免疫信号转导和受体内吞。泛素作为一类76个氨基酸组成的小分子蛋白，其共价修饰作用就像给蛋白打上“命运标签”。近年来，随着蛋白质组学
什么是非降解型泛素化？
在真核细胞中，泛素化是一种关键的翻译后修饰机制，通过将小分子蛋白——泛素（ubiquitin）共价连接到目标蛋白上，调控其稳定性、活性、定位和相互作用。尽管最为人熟知的泛素化功能是靶向蛋白降解（通常通过K48连接的多聚泛素链介导26S蛋白酶体途径），但事实上，大量研究已经证实